据物理学家组织网20日报道,不列颠哥伦比亚大学医学院的研究人员在最新一期的《科学》杂志中写道,他们首次利用低温电子显微镜从分子水平分析了新冠肺炎Omicron品种的刺突蛋白,揭示了该品种如何附着和感染人体细胞的细节,有助于新疗法的开发。
病毒外的刺突蛋白是新冠肺炎进入人体细胞的关键。以往的研究发现,奥米克龙品种的穗蛋白有37个突变,是以往品种的3 ~ 5倍。
最新的结构分析表明,这些突变R493、S496和R498在刺突蛋白和人细胞受体——血管紧张素转换酶2(ACE2)之间创造了新的盐桥和氢键。研究人员得出结论,这些新创造的氢键似乎增加了病毒与人类细胞的结合能力。
最新研究论文的主要作者、不列颠哥伦比亚大学生物化学和分子生物学教授Slinan subrahmanyam博士说:“我们的研究结果表明,与新冠肺炎的原始菌株相比,Omicron与人体细胞的结合力更强,其强度与新冠肺炎德尔塔品种相当。”
随后,研究人员进行了进一步的实验,结果表明,Omicron中的刺突蛋白表现出较高的抗体规避能力:在一定程度上可以规避全部6种被测单克隆抗体(其中5种可以完全规避)。此外,奥米克隆从接种疫苗的人和未接种疫苗的人身上提取抗体的能力比以前的新冠肺炎变种更强。
Subrahmanyam强调:“我们的研究结果表明,刺突蛋白的突变可能是导致Omicron传染性增加的主要因素。此外,值得注意的是,与感染后未接种疫苗的患者获得的自然免疫相比,Omicron对疫苗产生的免疫的规避程度更低,这表明接种疫苗仍然是我们最好的防御措施。”
研究人员表示,了解奥米克隆刺突蛋白的分子结构非常重要。通过分析人类细胞中病毒感染的机制,科学家可以开发出更好的治疗方法来破坏这一过程,中和这种变异体及其新冠肺炎变异体。
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